免疫球蛋白是由白血球形成的作為抗體的蛋白質。IgA抗體具有與其他免疫球蛋白相同的基本蛋白質結構。兩條重多肽鏈通過二硫鍵相互結合。與每個重鏈的外半部分相連的是一個較短的輕多肽鏈。免疫球蛋白a分子在基部有一個僅包含重鏈的Fc區。在IgA分子的另一端,具有重鏈和輕鏈的區域稱為Fab或抗體結合區。
IgA存在于眼淚中。當IgA分子在血液中循環時,它以單體分子的形式存在,兩個IgA分子連接在一起稱為二聚體。免疫球蛋白a的二聚體存在于腸道和呼吸道的粘液膜中。這些膜中的漿細胞分泌一個單獨的IgA分子,該分子附著在一個稱為J鏈。這個J鏈的功能是將兩個IgA分子連接在一起形成一個二聚體。二聚體形成后,它與腸道上皮細胞表面的一個稱為分泌性成分的受體結合,產生的分子被稱為分泌性IgA,并被泵入腸道或肺的腔腔腔-內部空間一旦進入內腔,分泌性IgA就可以與細菌結合,阻止它們進入體內。由于大多數細菌是通過粘液膜進入體內的,分泌型IgA在免疫系統中起著非常重要的作用。腸道漿細胞產生的免疫球蛋白a的數量比任何其他免疫球蛋白都要多。已鑒定出免疫球蛋白a的兩個亞類:IgA1和IgA2,IgA2是分泌物中的主要形式對腸道內的酶更具抵抗力。缺乏IgA的患者通常缺乏產生這種抗體的血漿細胞。這些患者可能沒有癥狀,或者他們可能經歷頻繁的呼吸道或胃腸道感染。治療通常集中在用使用抗生素和教育患者了解這種缺陷。
IgA抗體與其他免疫球蛋白具有相同的基本蛋白質結構。
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