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泛素（Ub）蛋白是一種調節蛋白，存在于真核生物的組織中，真核生物的組織具有復雜的細胞結構，被膜包圍，植物和真菌也屬于這一類。泛素蛋白的主要作用是標記其他蛋白質以備破壞。當至少四種蛋白質與另一種蛋白質結合時，細胞開始對其進行分解。Doctor只由76個氨基酸組成，泛素蛋白在不同的生物體中變化不大。人類版本和酵母中的泛素蛋白只有一點區別，這表明它的結構對于復雜的細胞功能是必不可少的。氨基酸序列在進化史上一直是保守的。細胞不斷地構建具有特定功能的蛋白質。這種蛋白質的分解是確保與之相關的過程停止的有效途徑。泛素蛋白在清除不再需要的蛋白質中起著中心作用。在一種被稱為泛素化的過程中，被回收的蛋白質被賦予了一個分子標記，泛素蛋白。完成其功能的調節蛋白被認為是觸發信號，吸引泛素蛋白。完成連接需要三種酶。E1或Ub激活酶使泛素進入反應狀態。E2催化附著到蛋白質上，第三種酶，E3，用來識別要去除的蛋白質。一個生物體可能含有多種不同的酶。酵母中有十幾種E2酶的變體，例如，這些變體的組合被認為有助于泛素標記與特定功能相關的蛋白質一種由四個或更多個標簽識別的蛋白質被送入蛋白酶體，蛋白酶體是一種將蛋白質分解成各個部分的中空結構。泛素蛋白標簽就像打開蛋白酶體的化學鑰匙。當開始分解時，Ub標簽被釋放，并可能再次被使用。2004年諾貝爾化學獎授予了這個過程的發現者。泛素蛋白在許多不同的細胞過程中起著中心作用。Ub介導的過程中的功能障礙會導致許多病理狀況。某些癌癥，免疫系統紊亂和神經退行性疾病與Ub功能異常有關，提示了進一步研究的可能治療方案或途徑。

發表于 2020-09-18 01:16
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分類：科學教育

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