胰蛋白酶是消化系統中分解蛋白質的一種酶,它在許多身體功能中是重要的組成部分,而人體能夠回收其日常所需的大部分蛋白質從已經完成任務的死細胞和酶中,它需要額外的蛋白質以消化食物的形式存在。蛋白酶,包括胰蛋白酶,它們被釋放到消化道,在那里它們攻擊將長蛋白分子連接在一起的鍵。
胰蛋白酶是由胰腺制造和釋放的。胰腺負責制造胰蛋白酶并將其釋放到消化道。在胰蛋白酶到達小腸之前,它是惰性的,所以它不會損傷胰腺。一旦到達它的最終位置,胰蛋白酶就會被激活。當胰蛋白酶消化完畢時,胰蛋白酶自身被分解成氨基酸并循環利用。胃內的環境是高度酸性的,這意味著pH值低于中性值7。這種酸度有助于將大塊食物分解成糊狀。然而,一旦食物物質離開胃進入腸道,pH值就會變為微堿性,或大于7。胰蛋白酶消化在pH值為8左右的環境中最為有效。每種類型的蛋白酶只負責分解特定類型的蛋白質胰蛋白酶消化只溶解精氨酸和賴氨酸中的鍵。雖然胰蛋白酶在分子上與胰腺中形成的另一種蛋白酶糜蛋白酶非常相似,但這兩種酶并不被同一條蛋白鏈所吸引。胰蛋白酶消化的研究相對容易,因為它的酶量大,易于操作提取和純化。通過將一種蛋白質放在純胰蛋白酶的樣本中,科學家們能夠看到蛋白酶能多快、有效地將蛋白質分解成較短的氨基酸鏈。對胰蛋白酶的實驗發現,這使得研究不穩定的酶變得更容易。在所有的蛋白酶中,胰蛋白酶消化能挑出最少種類的蛋白質。實驗室科學家利用這種特性,利用蛋白酶分解賴氨酸和精氨酸。胰蛋白酶以可預測的方式分解這些分子,這有助于科學家在實驗室分離出某些氨基酸。
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