抗體的基本結構是什么(Basic Antibody Structure)？

抗體的基本結構是一個Y形的蛋白質分子，有兩個重的和兩個輕的多肽鏈，我們可以看到Y抗體的結構被分解成一個V，它位于小寫字母L上，在V的外緣有一條線，并與V平行。小寫的L，即抗體的Fc區，包括兩條向上爬形成V區或Fab區的重多肽鏈...

抗體的基本結構是一個Y形的蛋白質分子，有兩個重的和兩個輕的多肽鏈，我們可以看到Y抗體的結構被分解成一個V，它位于小寫字母L上，在V的外緣有一條線，并與V平行。小寫的L，即抗體的Fc區，包括兩條向上爬形成V區或Fab區的重多肽鏈。V的內線是重鏈的末端，而外線是輕多肽鏈。

抗體是存在于體液中的蛋白質，如血液。抗體或免疫球蛋白，是一種由體內漿細胞產生的蛋白質。人體免疫系統利用抗體識別有害異物（如細菌和病毒）中的抗原，并將其清除。每種抗體都是對外來入侵者身上發現的特定抗原的反應而產生的。

IgA抗體可在眼睛和鼻子。至于抗體結構，Fab區的兩組鏈的頂端稱為抗原結合位點。這些結合位點是任何兩種抗體之間差異最大的區域。這是因為抗體會利用結合位點將自身附著到它設計的目標抗原上。

抗體呈Y形在末端含有一個稱為副作用體的區域，它允許與特定抗原結合。在哺乳動物中，輕鏈的末端可分為kappa或lambda，而低等脊椎動物也有物聯網的形式。重鏈的組成決定了抗體的亞類。這些重鏈的大小和組成各不相同有些由大約450個氨基酸組成，而另一些含有大約550個氨基酸。

IgA存在于淚液中。每種抗體的尖端由大約110到130個氨基酸組成。這些尖端又分為兩個區域。高變區（HV）包含的氨基酸變化最廣，而框架（FR）區域更穩定，HV區與抗原直接接觸，這就是為什么它有時被稱為互補決定區（CDR）。

IgE抗體位于肺部。當抗體結構的頂端與抗原結合時，Fc區，也被稱為片段結晶區，決定抗體如何處理抗原。這意味著抗體可以調節和刺激適當的免疫反應。恒定區域可分為五類：免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白E（IgE），免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白A（IgA）。每種同型的恒定區域組成是相同的。

這五種抗體的同型被稱為IgA、IgE、IgD、IgG和IgM。