酶催化是一種酶與另一種被稱為底物的分子發生反應的過程。這種化學反應的催化作用降低了活化能(Ea),然后提供足夠的能量讓反應物分子形成新的物質。酶與底物結合,使分子變成新的產物。與底物不同,酶的另一個作用是穩定化學...
酶催化是一種酶與另一種被稱為底物的分子發生反應的過程。這種化學反應的催化作用降低了活化能(Ea),然后提供足夠的能量讓反應物分子形成新的物質。酶與底物結合,使分子變成新的產物。與底物不同,酶的另一個作用是穩定化學反應并充當催化劑。
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手放在臀部的催化劑能夠保持完整,同時提高化學反應的速率。人工催化劑可以進行類似的化學反應;但是,它們的效力不如天然酶催化反應,也不能與天然酶催化反應的加速速度相抗衡。人類的酶催化通常發生在37攝氏度(99華氏度)的溫度下。由氨基酸鏈組成的酶一種三維形狀,很容易因高溫和潛在氫的不平衡而改變,也稱為pH平衡。某些化學物質、自由基和重金屬也會改變酶的形狀并干擾酶催化作用。如果酶失去形狀,它不再能夠進行生化反應的催化作用,最受歡迎的酶催化模型是誘導擬合模型,其中底物與酶上的一個小的活性區連鎖,即活性中心。一旦鍵合完成,一個新的產物從活性區釋放出來。在鍵合過程中,酶的形狀略有變化,但隨著新產物的釋放,酶已經為下一個化學反應的發生做好了準備。不同和均勻的結合是結合發生的主要方式差分結合只包含強的過渡結合。而均勻結合則包括強底物結合和過渡態結合。當存在小底物非結合酶時,這兩種機制都會發生。然而,當酶飽和時,微分結合對于降低Ea是必不可少的,也就是說,具有很高的親和力,這是大多數酶以這種方式工作的最常見的機制,在鍵形成后,過渡態的能量降低,為化學反應的發生提供了另一種途徑,從而使酶催化作用能夠保持穩定。